该项目是生物科学领域中的一重要基础研究成果，主要内容包括如下几个方面：
    (1)在多种酶的失活与分子构象变化的比较研究中，发现了导致酶失活的变性剂浓度远低于酶分子去折叠所需浓度，在同一变性条件下，酶的失活速度快于分子去折叠速度。从大量实验事实中，在排除了抑制剂和寡聚酶解聚导致失活的基础上，邹承鲁首次提出了酶活性部位柔性的假说：酶的活性部位构象比酶分子整体构象具有更大的柔性，而这一柔性是酶催化作用所必需的。
    (2)国内外已有不少实验室用更多的酶，用更多变性条件，从各种不同的角度，验证了这一假说，至目前已知的全部实验数据都表明这一假说的正确性、科学性和普遍性。(至1997年底为止已发表科学论文 69篇，其中在SCIENCE、TIBS、BBA发表综述各一篇，研究论文中绝大多数在国外发表，中多数发表在影响因子高于2.5的刊物上，在SCI收录的4 000余种刊物中的前10％)。国际上许多实验室随后也发表了类似的论文，验证了这一假说。
    (3)酶活性部位柔性直接证据的取得。利用在活性部位引入荧光及具有顺磁信号的探测基团，以及蛋白酶部分水解等方法直接观察到变性早期酶分子活性部位的构象变化，表明先于整体构象变化的失活是由于活性部位构象变化所致。酶的活性部位柔性假说在国际学术界是首次提出的并具有创新性的见解。研究成果具有科学性、开创性，对于酶的催化作用机理的阐明具有重要的学术价值和科学意义，在国际同领域研究中处于领先地位。